home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00076 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  3.2 KB  |  65 lines
  1. ***********************************
  2. * Multicopper oxidases signatures *
  3. ***********************************
  4.  
  5. Multicopper oxidases [1,2] are enzymes  that possess  three  spectroscopically
  6. different copper centers. These centers are called: type  1 (or  blue), type 2
  7. (or  normal)  and type 3 (or  coupled binuclear).  The  enzymes that belong to
  8. this family are:
  9.  
  10.  - Laccase (EC 1.10.3.2)  (urishiol oxidase), an enzyme  found  in  fungi  and
  11.    plants, which oxidizes many different types of phenols and diamines.
  12.  - Ascorbate oxidase (EC 1.10.3.3), a higher plant enzyme.
  13.  - Ceruloplasmin (EC 1.16.3.1) (ferroxidase), a protein  found in the serum of
  14.    mammals and birds, which  oxidizes a great variety of inorganic and organic
  15.    substances. Structurally ceruloplasmin exhibits internal sequence homology,
  16.    and seem to  have  evolved from the triplication of a copper-binding domain
  17.    similar to that found in laccase and ascorbate oxidase.
  18.  
  19. In addition to the above enzymes there are  a number of proteins which, on the
  20. basis of sequence similarities, can  be said to belong to this  family.  These
  21. proteins are:
  22.  
  23.  - Copper resistance protein A (copA)  from a plasmid in Pseudomonas syringae.
  24.    This protein seems to  be involved in  the resistance of the microbial host
  25.    to copper.
  26.  - Blood coagulation factor V (Fa V).
  27.  - Blood coagulation factor VIII (Fa VIII).
  28.  
  29. Factors V and VIII act as cofactors in blood coagulation  and are structurally
  30. similar [3]. Their sequence consists of a triplicated A domain, a B domain and
  31. a duplicated C domain;  in the following order: A-A-B-A-C-C. The A-type domain
  32. is related to the multicopper oxidases.
  33.  
  34. We have developed two signature patterns for these proteins. Both patterns are
  35. derived  from the  same  region, which  in  ascorbate oxidase, laccase, in the
  36. third domain of  ceruloplasmin,  and in copA,  contains five residues that are
  37. known to be involved in the binding of copper centers.  The first pattern does
  38. not make any assumption  on  the  presence of copper-binding residues and thus
  39. can detect domains that have lost the ability to bind copper (such as those in
  40. Fa V and Fa VIII),  while  the  second  pattern  is specific to copper-binding
  41. domains.
  42.  
  43. -Consensus pattern: G-x-[FYW]-x-[LIVMFYW]-x-[CST]-x(8)-G-[LM]-x(3)-[LIVMFYW]
  44. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  45.  for Emericella nidulans laccase.
  46. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 8 other proteins  and  Thiobacillus
  47.  ferrooxidans rusticyanin which is  also  a copper-binding protein,  but which
  48.  belong to the type-1 copper proteins family (see the relevant section).
  49.  
  50. -Consensus pattern: H-C-H-x(3)-H-x(3)-[AG]-[LM]
  51.                     [The first two H's are copper type 3 binding residues]
  52.                     [The C, the 3rd H, and L or M are copper type 1 ligands]
  53. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: only domains
  54.  that bind copper.
  55. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  56.  
  57. -Last update: October 1993 / Patterns and text revised.
  58.  
  59. [ 1] Messerschmidt A., Huber R.
  60.      Eur. J. Biochem. 187:341-352(1990).
  61. [ 2] Ouzounis C., Sander C.
  62.      FEBS Lett. 279:73-78(1991).
  63. [ 3] Mann K.G., Jenny R.J., Krishnaswamy S.
  64.      Annu. Rev. Biochem. 57:915-956(1988).
  65.